光诱导化学反应广泛存在于自然界，调节许多重要的细胞和有机体功能。

王江云课题组合成了一种具有光反应活性的基因编码的非天然氨基酸(unnatural amino acid, UAA) - p - (2-四氮唑)苯丙氨酸 (p-Tpa)，并在大肠杆菌E. coli中通过tRNA /氨酰- tRNA合成酶将其位点特异性地正交掺入到肌红蛋白中。最后通过p-Tpa与荧光基团的光点击反应实现了p-Tpa编码的肌红蛋白与荧光基团的相连，从而实现通过荧光来监测蛋白的作用及功能，未来也有可能通过光点击反应来调节蛋白在生物系统中的功能。另外，通过解析p-Tpa特异的tRNA/氨酰- tRNA合成酶与p- Tpa结合的X - ray 晶体结构，阐明了将p - Tpa通过生物合成方法掺入蛋白的结构基础。

研究结果发表在J. Am. Chem. Soc.上（Jiangyun Wang, Wei Zhang, et al, J. Am. Chem. Soc., 2010, 132, 14812–14818.）。

The structure of p-Tpa.	Selective fluorescent labeling of the p-Tpa-encoded myoglobin via photoclick chemistry.
Crystal structure of p-TpaRS-1 bound to p-Tpa.	A close-up view of the p-Tpa binding pocket.