2012年5月10日上午，美国国家卫生研究院癌症研究所Yawen Bai研究员应生物物理所蒋太交研究员邀请，在生物物理所做题为“Epigenetic specification of centromere by CenH3-a structural story by NMR”的学术报告。报告由周政研究员主持，许瑞明主任、蒋太交研究员及数十名科研人员和研究生聆听了报告。

　　Yawen Bai研究员先后获得中国吉林大学学士学位和美国宾夕法尼亚大学博士学位，后任职于美国国家卫生研究院癌症研究所。他充分利用核磁共振技术的特点，对生物大分子折叠机理、核小体和染色质的折叠组装和结构功能进行了长期深入的研究。

　　Yawen Bai研究员在其早期工作中发展了稳定态氢氘交换技术，可以对低分布的蛋白质折叠中间体进行精确捕捉。在随后的工作中，其研究小组结合蛋白质工程和结构生物学技术测定了同一折叠途径上多个折叠中间体的高清晰结构。这一系列工作有力地支持了蛋白质通过中间体进行折叠的学说。在最近的研究中，Yawen Bai小组对核小体的折叠组装机制进行了广泛探讨，其主要工作包括组蛋白变体与组蛋白伴侣的识别，核小体与核小体结合蛋白的识别，以及着丝粒特异的组蛋白与组蛋白伴侣的识别。这些研究成果对了解组蛋白变体、组蛋白伴侣和核小体结合蛋白在表观遗传调控中所起的作用作出了重要贡献。

　　Yawen Bai研究员在报告中重点介绍了其研究小组在着丝粒核小体研究中取得的最新进展，其中包括阐述着丝粒特异蛋白CENP-C对着丝粒核小体的特异识别机制。CENP-C是一种高度保守的着丝粒特异蛋白，对细胞进行正确的着丝粒组装和染色体分离起着至关重要的作用。核磁共振以着丝粒核小体为研究对象，检测并归属组蛋白氨基酸序列中特异性标记的甲基基团，从而在核小体上形成多个探针。通过分析不同探针在CENP-C结合着丝粒核小体后化学位移发生的变化，最终揭示CENP-C识别着丝粒核小体的结构基础。该成果对了解着丝粒的结构及其组装机理具有重要意义。

　　报告会后，Yawen Bai研究员与出席报告的老师和同学进行了广泛深入的讨论，会场气氛热烈，与会人员收获颇丰。