2014年4月22日, 美国国家卫生研究院癌症研究所YawenBai研究员应生物物理所周政研究员的邀请，来所做题为“Structural insights into H1 bound nucleosome and CENP-C bound centromeric nucleosome as revealed by NMR”的精彩学术报告，此报告为我所“贝时璋讲座”系列报告之一。报告由周政研究员主持，孙命副所长，朱平研究员、黄亿华研究员及众多科研人员和研究生聆听了报告。

　　YawenBai研究员先后获得中国吉林大学学士学位和美国宾夕法尼亚大学博士学位，后任职于美国国家卫生研究院癌症研究所。他充分利用NMR技术的特点，对生物大分子折叠机理、核小体和染色质的折叠组装和结构功能进行了系统研究。这些研究成果对了解组蛋白变体、组蛋白伴侣和核小体结合蛋白在表观遗传调控中所起的作用做出了重要贡献。

　　报告中，YawenBai研究员着重讲述了他所领导的研究小组在组蛋白、核小体的特异识别机制研究中取得的一些列重要研究成果，如着丝粒蛋白CENP-C以及链接组蛋白H1和H5的最新研究进展。

　　在CENP-C 与核小体复合物的结构研究中，YawenBai研究员首先对CENP-C的central region和CENP-C motif进行NMR和生物信息学分析，发现尽管二者序列的整体相似性不高，但是重要的氨基酸残基非常保守，从而推断出CENP-C motif也参与对着丝粒核小体的识别。后续实验证实了central region和CENP-C motif在核小体核心组蛋白上结合的位置是相似的。并且最终解析了CENP-C motif和着丝粒核小体的复合物结构。

　　YawenBai研究员关于链接组蛋白H1和H5与核小体相互作用的研究工作尤为精彩。作为最重要的组蛋白之一，H1如何结合核小体并影响染色质结构和功能一直没有得到回答。早期的研究建立了多种H1和核小体结合的模型，最初认为H1结合在核小体的对称轴(Dyad)位置，后来又有许多结合在非对称轴位置的结合模型。利用NMR技术并结合自旋标记等研究手段，YawenBai研究员发现H1和H5出人意料地采取不同方式与核小体进行结合。他随后揭示了导致这种差异的结构基础，并进一步证明这两种完全不同的结合方式改变了染色质高级结构。巧合的是，这一结果与生物物理所刚刚解析的30nm染色质高级结构所获得的部分结论完全吻合，这两项突破性的成果将迅速推动对染色质高级结构及其组装机理的研究，具有重要的理论意义。

　　YawenBai研究员指出核磁共振和自旋标记结合可以用来有效研究核小体与其他蛋白形成的复合物，对于解析复合物的晶体结构也具有很重要的指导意义，启发大家在科学研究上要开拓思路大胆尝试。报告结束后，与会人员还就许多专业性的问题与YawenBai研究员进行了广泛深入的讨论。会场气氛热烈，与会人员收获颇丰。

YawenBai教授作报告

周政研究员主持报告

（供稿：科技处）